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Un lipide favorise la multirésistance aux antibiotiques

Christian Du Brulle

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Des chercheurs de l’ULB et de la VUB viennent d’identifier, avec la collaboration de chercheurs américains, un des mécanismes moléculaires impliqués dans la résistance de certaines bactéries à plusieurs antibiotiques.

Certaines bactéries sont en effet capables de résister à une large gamme d’antibiotiques différents de façon simultanée (les bactéries multirésistantes). Ce phénomène est dû à des protéines baptisées « transporteurs multidrogues ». C’est le mécanisme moléculaire à l’origine de cette fonction biologique qui a été mis en évidence par l’équipe pilotée par l’ULB.

« On sait depuis quelques années que ce phénomène fait essentiellement appel à des protéines membranaires tout à fait particulières, que l’on dénomme « pompes à efflux », indique l’ULB dans un communiqué. « Ces protéines ont la capacité de capturer au niveau de la membrane cellulaire, des molécules cytotoxiques telles que des antibiotiques, et de les rejeter à l’extérieur de la bactérie avant qu’elles ne puissent agir sur le métabolisme de la bactérie et donc d’exercer leur action antibactérienne. Ces protéines, aussi appelées «transporteurs multidrogues» présentent donc cette capacité extraordinaire de pouvoir reconnaitre et rejeter une variété surprenante de molécules ».
Mais comment font-elles? Le Dr Cédric Govaerts, maître de recherche FNRS attaché au Laboratoire Structure et Fonction des membranes biologiques de l’ULB, vient de le comprendre.

Avec ses collègues, il a finement observé la structure d’un de ces transporteurs, celui appelé LmrP, présent chez la bactérie Lactococcus lactis. Grâce à la radiocristallographie aux rayons X, ils ont en effet pu décrypter l’agencement spatial des atomes formant la protéine.

En étudiant cette structure tridimensionnelle, les chercheurs ont identifié la position précise d’un antibiotique lié, et, de façon tout à fait surprenante, ils ont découvert que le site de liaison contenait également une molécule de lipide.  « Les lipides sont bien connus pour entrer dans la constitution de la membrane cellulaire, mais pas comme acteurs de la liaison par des transporteurs. Ce sont des molécules typiquement très flexibles et hydrophobes, et une telle présence offre un mécanisme immédiat expliquant comment le site de liaison de la protéine peut s’adapter à des structures chimiques variables. Notre étude indique qu’au cours de l’évolution, ces protéines ont réussi à intégrer une molécule de lipide en leur sein afin de développer cette unique fonction biologique qu’est la reconnaissance multidrogue », précise le Dr Govaerts.

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